Representasi visual rantai peptida sederhana.
Dalam dunia biologi molekuler, tidak ada makromolekul yang lebih fundamental peranannya selain protein. Namun, protein tidak muncul begitu saja; mereka dibangun dari blok bangunan yang jauh lebih sederhana, yaitu asam amino, yang kemudian bergabung membentuk peptida, dan akhirnya merangkai diri menjadi protein kompleks. Memahami hubungan hierarkis ini adalah kunci untuk mengapresiasi bagaimana kehidupan berfungsi, mulai dari pencernaan makanan hingga respons imun.
Asam amino adalah molekul organik yang memiliki gugus fungsional amina ($\text{--NH}_2$) dan gugus karboksil ($\text{--COOH}$) yang terikat pada atom karbon pusat yang sama, yang dikenal sebagai karbon alfa ($\text{C}\alpha$). Ada 20 jenis asam amino standar yang digunakan oleh sel untuk menyusun protein. Variasi di antara asam-asam amino ini terletak pada gugus "rantai samping" (R) yang melekat pada $\text{C}\alpha$. Gugus R inilah yang menentukan sifat kimia asam amino tersebut—apakah ia bersifat hidrofobik (takut air), hidrofilik (suka air), bermuatan positif, bermuatan negatif, atau netral. Sifat gugus R sangat krusial karena menentukan bagaimana protein akan melipat dan berinteraksi.
Ketika dua atau lebih asam amino bergabung, mereka membentuk struktur yang disebut peptida. Penggabungan ini terjadi melalui reaksi kondensasi di mana gugus karboksil dari satu asam amino bereaksi dengan gugus amina dari asam amino berikutnya, melepaskan satu molekul air. Ikatan kimia yang terbentuk disebut ikatan peptida.
Peptida memiliki fungsi penting sendiri dalam tubuh, seperti hormon (misalnya, oksitosin) atau antibiotik alami. Peptida adalah prekursor langsung dari protein; pada dasarnya, protein adalah polipeptida yang sudah matang dan fungsional, seringkali terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida.
Protein adalah polimer biologi terbesar dan paling serbaguna, memainkan peran vital dalam hampir setiap proses seluler. Struktur protein bersifat hierarkis dan sangat spesifik, yang menentukan fungsinya. Struktur ini dibagi menjadi empat tingkatan utama:
Ini adalah urutan linier spesifik dari asam amino dalam rantai polipeptida. Urutan ini ditentukan oleh informasi genetik dalam DNA. Perubahan sekecil apapun pada urutan primer (seperti pada kasus anemia sel sabit) dapat merusak fungsi protein secara keseluruhan.
Rantai polipeptida mulai melipat atau menggulung secara lokal karena terbentuknya ikatan hidrogen antara atom-atom tulang punggung (bukan rantai samping). Dua motif struktur sekunder yang paling umum adalah alfa heliks ($\alpha$-helix) (struktur spiral) dan beta sheet ($\beta$-sheet) (struktur lembaran terlipat).
Ini adalah lipatan tiga dimensi (3D) keseluruhan dari satu rantai polipeptida. Struktur ini distabilkan oleh interaksi kompleks antara gugus rantai samping (R), termasuk ikatan hidrogen, ikatan ionik, interaksi hidrofobik, dan yang paling kuat, ikatan disulfida. Struktur tersier inilah yang menentukan fungsi biologis utama protein.
Struktur ini hanya ada pada protein yang terdiri dari dua atau lebih rantai polipeptida (sub-unit) yang saling berinteraksi. Contoh klasik adalah hemoglobin, yang memiliki empat sub-unit yang bekerja sama untuk mengikat oksigen secara efisien.
Secara keseluruhan, asam amino adalah alfabet kehidupan, peptida adalah kata-kata pertamanya, dan protein adalah kalimat, paragraf, serta keseluruhan buku instruksi yang memungkinkan sel untuk hidup, bereplikasi, dan merespons lingkungannya. Ketepatan dalam perakitan molekuler ini adalah keajaiban yang mendasari semua biologi.